LOS BIOCATALIZADORES O ENZIMAS

Biocatalizadores o enzimas: Aumentan la velocidad de la reacción.

TIPOS DE ENZIMAS SEGÚN SU NATURALEZA:

Proteínas globulares o Ribozimas: No son proteínas, sino moléculas de ARN.

ISOZIMAS: enzimas que presentan formas distintas pero catalizan la misma reacción.

Propiedades de las enzimas.

– Disminuyen la energía de activación.

– Actúan en cantidades muy pequeñas.

– No se consumen durante la reacción.

– Son muy efectivas. Pueden aumentar la velocidad de la reacción más de un millón de veces.

– Actúan a la temperatura del ser vivo.

LAS CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS

Estructura

– Apoenzimas: Formadas por una o más cadenas polipeptídicas.

– Holoenzimas: Formadas por una parte polipeptídica (apoenzima) y una no proteica (cofactor).

Tipos de cofactores: Inorgánicos: Iones o Orgánicos.

Coenzimas: se unen a la enzima por enlaces temporales débiles no covalentes.

Grupos prostéticos: Se unen de forma permanente a la apoenzima por enlaces covalentes.

CENTRO ACTIVO

Es una parte de la enzima donde se une el sustrato, y el cofactor si lo hay. Constituye una hendidura responsable de la especificidad y la actividad catalítica.

La unión sustrato-enzima a través del centro activo se realiza por fuerzas débiles.

El centro activo está formado por dos tipos de aminoácidos:

– Fijadores: Establecen enlaces débiles con el sustrato.

– Catalizadores: Son los responsables de su transformación.

Cómo actúa una enzima

1. El sustrato accede al centro activo de la enzima mediante enlaces dobles. Esta unión es altamente específica.

2. Se forma un estado de transición. El complejo enzima-sustrato. Esta unión genera tensiones que debilitan los enlaces.

3. Al acabar la transformación, el complejo enzima-sustrato se convierte en el complejo enzima-producto.

4. Finalmente, se libera el producto. La enzima, que no se modifica, se recupera al final de la reacción, quedando disponible para unirse a otro sustrato.

La especificidad de las enzimas

Las enzimas presentan un alto grado de especificidad. Esta es consecuencia de la afinidad de la enzima por su sustrato, que resulta la acomodación del mismo con el centro activo.

Existen grados diferentes de especificidad, van desde la absoluta, que solo pueden actuar sobre un único sustrato, a la relativa, en aquellas que pueden actuar sobre diferentes sustratos.

– De grupo: Diferentes sustratos con el mismo tipo de enlace.

– De clase: Diferentes sustratos con igual grupo atómico.

Para explicar la especificidad existen varios modelos:

– Complementariedad (llave-cerradura): La enzima se adapta perfectamente al sustrato a través del centro activo.

– Inducido (mano-guante): Como consecuencia de la unión con el sustrato, la enzima sufre un cambio en su conformación espacial. La enzima se acopla a la superficie del sustrato como un guante a la mano.

Las coenzimas

Son compuestos orgánicos que se unen a la apoenzima de una enzima mediante enlaces débiles, de forma temporal.

MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS COENZIMAS:

1. La coenzima se une a la enzima, al centro activo. La unión es específica.

2. El sustrato se une al centro activo de su enzima correspondiente. La enzima actúa sobre el sustrato.

3. La coenzima se desprende de la enzima, liberando los grupos funcionales y recuperando su capacidad de volver a actuar.

CARACTERÍSTICAS DE LAS COENZIMAS:

– No suelen ser específicas.

– Son esenciales, hay que incorporarlas con la dieta, ya que el organismo no puede sintetizarlas.

– Pueden ser derivadas de vitaminas.

– A diferencia de las enzimas, se modifican.

– Están especializadas en aceptar y transportar un tipo de átomos o grupos químicos determinados:

Factores que afectan a la actividad enzimática

– CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO: En una reacción enzimática en la que la concentración de la enzima es constante, la velocidad de la reacción aumenta según se incrementa el sustrato hasta alcanzar la velocidad máxima de la reacción.

Se denomina saturación de la enzima cuando se ha alcanzado la Vmax y todas las moléculas de la enzima están unidas a moléculas de sustrato.

La afinidad de cada enzima por sus sustrato se cuenta con la constante Michaelis-Menten (Km), característica de cada enzima. Esta constante es la concentración de sustrato a la que la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima. A menor Km, mayor afinidad de la enzima por su sustrato.

– pH: Cada enzima realiza su acción entre dos valores de pH. Dentro de ese intervalo, habrá un pH óptimo al que la actividad enzimática será máxima.

Por debajo del pH mínimo o por encima del pH máximo, la enzima se desnaturaliza y, por tanto, deja de ser funcional.

– TEMPERATURA: Cada enzima tiene una temperatura óptima en la que su actividad es máxima. Si la temperatura aumenta por encima de la óptima, se produce la desnaturalización de la enzima.

– INHIBIDORES: Son substancias que se unen a la enzima disminuyendo o bloqueando su actividad.

A veces, es el producto final de una cadena de reacciones. Es lo que se denomina inhibición por retroalimentación.

Las propiedades de las proteínas

Desnaturalización

Es la pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria y en ocasiones también la de la secundaria, debido a la ruptura de los enlaces de hidrógeno. Como consecuencia pierde su función biológica. Puede deberse a diferentes agentes, como el aumento de temperatura, la variación del pH o la presencia de determinadas sustancias. En algunos casos, la desnaturalización puede ser temporal y reversible; como consecuencia, la proteína recupera su conformación original que se conoce como renaturalización.

Desnaturalización irreversible: es la coagulación de la albúmina debido a la cocción. El aumento de la temperatura hace que la proteína pase de tener forma globular y soluble en agua a adoptar una nueva forma fibrosa e insoluble.

Solubilidad

Cuánto mayor número de aminoácidos con radicales polares tenga, más soluble es la proteína. Las proteínas globulares son solubles en agua y forman dispersiones coloidales.

Capacidad amortiguadora

Tienen un comportamiento anfótero: pueden comportarse como un ácido o como una base. Por ello las proteínas disueltas tienden a neutralizar las variaciones del pH del medio, son disoluciones tampón.

Especificidad

Cada proteína tiene una secuencia de aminoácidos específica, que hace que posea una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia.

– Especificidad especie: Cada especie posee proteínas que otros organismos no tienen: proteínas homólogas. Son resultado de la evolución.

– Especificidad de función: Cada proteína está especializada en llevar a cabo una determinada función gracias a la secuencia concreta de aminoácidos y a una conformación espacial propia. Una pequeña variación en la secuencia puede provocar la pérdida de la función de dicha proteína.

Estructura de las proteínas

Estructura primaria

La estructura primaria de una proteína viene determinada por la secuencia lineal de aminoácidos que forman la cadena. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.

Estructura secundaria

La estructura secundaria es la disposición que adopta la cadena de aminoácidos. Se produce gracias a la capacidad de giro de los enlaces no peptídicos. El tipo de estructura que se forma depende del número de puentes de hidrógeno.

Estructura terciaria

Representa la disposición definitiva de la proteína en el espacio y se mantiene gracias a los enlaces que se producen entre las cadenas laterales de los aminoácidos.

Enlaces fuertes: enlace disulfuro o Enlaces débiles: enlaces de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de van der Waals, interacciones hidrofóbicas. En algunos casos es frecuente la repetición de segmentos con hélice alfa y con conformación beta, denominados dominios estructurales.

Estructura cuaternaria

Presente en aquellas proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas. Las proteínas con estructura cuaternaria se denominan oligoméricas y cada cadena polipeptídica protómero. Según el número de protómeros se denominan dímeros (insulina), trímeros (colágeno), tetrámeros (hemoglobina), pentámero (ARN). Es responsable de la actividad biológica de la proteína.

El ácido ribonucleico (ARN)

– El ARN es el ácido nucleico más abundante en las células; presente tanto en las células procariotas como eucariotas y es el único material genético de ciertos virus.

– El ácido ribonucleico está formado por ribonucleótidos de ribosa con cuatro bases nitrogenadas: adenina, guanina, citosina y uracilo.

– Los cinco nucleótidos se unen entre sí igual que el ADN mediante enlace fosfodiéster.

Estructura del ADN

La estructura primaria del ADN

Es la secuencia de nucleótidos de cada cadena, donde se encuentra la información genética. Cada cadena consta de un esqueleto de fosfatos y desoxirribosa al que se unen las bases nitrogenadas.

– Las cadenas de ADN se diferencian en la secuencia de bases, es decir en el número de base y en el orden que se disponen.

– La información genética se encuentra codificada, si se modifica alguna de estas bases o el orden en le que se disponen altera la información

La estructura secundaria del ADN

Erwin Chargaff estaba estudiando las proporciones entre las bases nitrogenadas que forman el ADN.

REGLAS DE CHARGAFF

– La cantidad de adeninas es aproximadamente igual a la de timinas.

– La cantidad de guaninas es aproximadamente igual a la de la citosina.

– La proporción de bases púricas (A+G) es aproximadamente igual a la de las pirimidínicas.

– La proporción A+T y G+C es característica para cada especie.

Rosalin Franklin y Maurice Wilkins, utilizando la difracción de rayos X, obtuvieron las imágenes que fueron claves para comprender la estructura secundaria del ADN.

Consiguió con esta técnica la fotografía 51 y se llegó a la conclusión de que el ADN es una molécula formada por dos hebras que se enrollan sobre sí mismas.

La imagen obtenida por la difracción de rayos X demostró que:

– El ADN tiene una estructura helicoidal de dos hebras cuyo diámetro es de 20Å.

– Las bases púricas y pirimidínicas se encuentran a una distancia de 3,4 Å.

– Cada 34Å se produce una vuelta completa de hélice

MODELO DE DOBLE HÉLICE

James Watson y Francis Crick, a partir de las imágenes de rayos X y de los datos elaboraron el modelo de doble hélice del ADN.

Características de la doble hélice del ADN

La estructura recuerda a una escalera de caracol en la que las bases nitrogenadas se disponen hacia el interior, mientras que los grupos fosfato y las pentosas quedan en el exterior.