Estructura, Funciones y Propiedades de Aminoácidos, Proteínas y Enzimas Biológicas

Aminoácidos, Proteínas y Enzimas

Son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y S. Representan aproximadamente el 50% del peso seco de un organismo. Son moléculas específicas; cada especie biológica tiene ciertas proteínas que le son exclusivas, e incluso cada individuo de la misma especie posee algunas que no tienen los demás.

Las proteínas pueden ser simples o conjugadas:

  • Simples: Solo están formadas por aminoácidos.
  • Conjugadas: Contienen, además de la(s) cadena(s) polipeptídica(s), grupos no proteicos denominados grupos prostéticos (ejemplos: la hemoglobina o las lipoproteínas).

Los Aminoácidos: Composición Química

Todas las proteínas son macromoléculas (polímeros) formadas por la unión de monómeros llamados aminoácidos. En la naturaleza se han encontrado aproximadamente 150 aminoácidos distintos, pero solo 20 de ellos están presentes en las proteínas.

Estructura General del Aminoácido

Cada aminoácido está formado por:

  1. Un grupo amino ($\text{NH}_2$).
  2. Un grupo ácido carboxílico ($\text{COOH}$).
  3. Ambos unidos a un átomo de carbono central o carbono $\alpha$.
  4. Un átomo de hidrógeno.
  5. Una cadena lateral (R) de características variables.

El carbono central ($\alpha$) es asimétrico, ya que está compartiendo electrones con cuatro grupos diferentes, por lo que existen isómeros D y L. Todos los aminoácidos (aa) que forman parte de las proteínas se diferencian en la cadena lateral R.

Propiedades de los Aminoácidos

A) Actividad Óptica

El carbono $\alpha$ es asimétrico, por lo que los aa proteicos tienen dos estereoisómeros. Por convención, el isómero D se determina por la posición del grupo amino a la derecha, y el isómero L, a la izquierda. Solamente las formas L forman parte de las proteínas.

B) Comportamiento Químico (Carácter Anfótero)

Por poseer un grupo amino y un grupo carboxilo, los aminoácidos son compuestos anfóteros y pueden ionizarse:

  • El grupo carboxilo pierde un protón ($\text{COO}^-$), adquiere carga negativa y se comporta como ácido (donador de protones).
  • El grupo amino capta un protón ($\text{NH}_3^+$), adquiere carga positiva y actúa como base (aceptor de protones).

El estado de ionización depende del pH del medio:

  • Medio ácido: Hay un exceso de $\text{H}^+$, que son captados por el grupo $\text{COO}^-$, y el aminoácido queda cargado positivamente ($\text{NH}_3^+$).
  • Medio básico: El grupo $\text{NH}_3^+$ libera un $\text{H}^+$ al medio, y el aminoácido queda cargado negativamente ($\text{COO}^-$).

Clasificación de Aminoácidos

La clasificación se basa en las características de la cadena lateral R, existiendo los siguientes grupos:

  • Aminoácidos neutros: Sin carga a $\text{pH}=7$. Pueden ser polares o apolares.
  • Aminoácidos básicos: Poseen una carga neta positiva a $\text{pH}=7$, ya que tienen grupos aminos ($\text{NH}_3^+$) en la cadena lateral R.
  • Aminoácidos ácidos: Tienen una carga negativa a $\text{pH}=7$ ya que contienen grupos carboxilo ($\text{COO}^-$) en su cadena lateral.

La síntesis proteica requiere un aporte constante de aminoácidos. Se denominan aminoácidos esenciales a aquellos que un organismo no es capaz de sintetizar y deben ser adquiridos con el alimento; son producidos por plantas y bacterias, y su número varía entre especies. El resto se sintetizan a partir de esqueletos carbonados.

El Enlace Peptídico y las Proteínas

Los aminoácidos se unen entre sí por enlaces covalentes entre un átomo de C y otro de N, denominados enlaces peptídicos. Estos se producen entre el grupo $\alpha$-carboxilo de un aa y el grupo $\alpha$-amino del otro, con la liberación de una molécula de agua.

Nomenclatura según el número de aa

  • 2 aa: Dipéptido.
  • 3 aa: Tripéptido.
  • De 4 a 10 aa: Oligopéptido.
  • De 10 a 100 aa: Polipéptido.
  • Más de 100 aa: Proteína.

Ejemplos de péptidos incluyen hormonas como la insulina, la encefalina, la vasopresina y la oxitocina.

Una proteína puede estar formada por una sola cadena o por varias unidas por enlaces moleculares débiles. Cada proteína se forma siguiendo las instrucciones contenidas en el ADN, el material genético de la célula. Estas instrucciones determinan cuáles de los 22 aminoácidos se incorporan y en qué orden relativo o secuencia lo hacen. Los grupos R de los diferentes aminoácidos establecen la forma final de la proteína y sus propiedades químicas.

Estructura de las Proteínas

La función de las proteínas está basada en su estructura tridimensional. Por ello, la cadena polipeptídica debe plegarse, adoptando una forma espacial apta para realizar su actividad biológica. Se diferencian varios niveles de plegamiento:

1. Estructura Primaria

Es la secuencia ordenada y única de los aminoácidos en la cadena polipeptídica, determinada genéticamente. Esta secuencia condiciona los niveles estructurales siguientes y el valor biológico de las proteínas.

2. Estructura Secundaria

Consiste en el plegamiento de la estructura primaria debido a la formación de puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del amino y el oxígeno del carboxilo de otro.

  • a) Hélice $\alpha$: La molécula adopta una disposición helicoidal muy estable. Los puentes de hidrógeno ocurren entre átomos de una misma cadena peptídica.
  • b) Lámina plegada $\beta$: Cadena plegada sobre sí misma en zig-zag. Se estabiliza también mediante puentes de $\text{H}$ entre grupos $\text{C=O}$ y $-\text{NH}$. Los puentes de hidrógeno pueden ocurrir entre diferentes cadenas polipeptídicas.

3. Estructura Terciaria

Determina la función biológica de las proteínas. Es la conformación espacial (3D) que adopta cada cadena polipeptídica como consecuencia de las interacciones intermoleculares establecidas entre radicales R de aminoácidos que se encuentran separados en la cadena.

El resultado de este plegamiento da lugar a dos tipos principales de proteínas:

  • Fibrosas: Constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas paralelamente a un eje, formando fibras o láminas largas. Suelen ser estructurales (ej: el colágeno o la queratina).
  • Globulares: Cadenas muy plegadas tomando formas esféricas compactas. Casi todas son enzimas, proteínas de membrana y muchas proteínas transportadoras (ej: la hemoglobina).

4. Estructura Cuaternaria

Es el grado máximo de organización proteica y consiste en dos o más cadenas polipeptídicas (iguales o diferentes) unidas generalmente mediante enlaces débiles, no covalentes. Ejemplo: la hemoglobina o los anticuerpos.

Funciones Biológicas de las Proteínas

Las proteínas desempeñan roles vitales en los organismos:

  1. Función Estructural: Constituyen muchas estructuras de los seres vivos, membranas celulares y estructuras de soporte (cartílago, hueso). Ejemplos: colágeno, queratina.
  2. Función Reguladora: Como las ciclinas que controlan el ciclo celular y los factores de transcripción que regulan la expresión génica.
  3. Función Motora: Elementos esenciales en el movimiento, como la actina y miosina del músculo.
  4. Función de Transporte: De gases (hemoglobina), de lípidos en la sangre (seroalbúmina) o de electrones (citocromos).
  5. Función de Reserva: Aunque no es su función principal, pueden usarse con este fin en el desarrollo embrionario (ej: ovoalbúmina en el huevo, caseína en la leche).
  6. Homeostática: Colaboran en mantener estables las constantes fisiológicas, como el $\text{pH}$ y la concentración osmótica sanguínea.
  7. Función de Receptores: Como las proteínas receptoras de membrana.
  8. Función Enzimática: Las enzimas son las moléculas que catalizan prácticamente todas las reacciones bioquímicas en los seres vivos.
  9. Función de Defensa: Los anticuerpos (inmunoglobulinas o gammaglobulinas) son proteínas sintetizadas por las células plasmáticas.
  10. Función de Mensajeros Químicos: Algunas hormonas son proteicas (insulina, glucagón, hormona del crecimiento). Ciertos péptidos y derivados de aminoácidos actúan como neurotransmisores (GABA, serotonina).

Propiedades de las Proteínas

Dependen de los radicales R de los aminoácidos que quedan en su superficie:

A) Solubilidad

Las proteínas fibrilares suelen ser insolubles. Las globulares, más abundantes, son solubles en medios acuosos.

B) Especificidad

Esta es la propiedad más característica de las proteínas y se entiende de dos maneras:

  1. Especificidad de función: Cada proteína tiene una función concreta.
  2. Exclusividad: Las proteínas presentes en una determinada especie son, en muchos casos, exclusivas de ella. Las diferencias en las secuencias polipeptídicas entre especies se emplean en estudios filogenéticos (a mayor semejanza, mayor parentesco evolutivo). La especificidad a escala individual es detectada por fenómenos como el rechazo de trasplantes, la defensa contra microorganismos o las alergias, consecuencia de la entrada de proteínas «no propias».

Desnaturalización de las Proteínas

Se denomina así a la pérdida de la estructura tridimensional (secundaria, terciaria o cuaternaria) de las proteínas, lo que conlleva la pérdida de su función biológica. Son agentes desnaturalizantes el calor, los ácidos y bases fuertes, las radiaciones, etc.

  • Si los cambios ambientales son poco intensos o de corta duración, la desnaturalización es reversible y no afecta a la estructura primaria.
  • En condiciones extremas de $\text{pH}$ y temperaturas, se pueden romper los enlaces peptídicos, destruyendo la estructura primaria; este proceso se denomina hidrólisis.

La desnaturalización proteica es útil clínicamente, por ejemplo, en la esterilización de elementos quirúrgicos (el calor destruye las proteínas de los microorganismos). Ejemplos comunes incluyen la clara de huevo al cocinarse (se torna opaca y blanca) o la leche que se «corta» al modificar su $\text{pH}$ (desnaturalización de la caseína).

Clasificación de las Proteínas

Holoproteínas (Proteínas Simples)

En su hidrólisis solo se obtienen aminoácidos. Se dividen en:

A) Globulares

De forma globosa y solubles en agua. Destacan:

  • Albúminas: seroalbúmina, lactoalbúmina y ovoalbúmina.
  • Globulinas: De forma globular perfecta ($\alpha$-globulinas).
  • Histonas: Proteínas básicas que se asocian al ADN en los cromosomas.
B) Filamentosa

Alargadas e insolubles en agua. Destacan:

  • Colágeno: Muy resistente a la tracción; se encuentra en los tejidos conectivos.
  • Elastina: Se deforma reversiblemente por tracción (pulmones, arterias, etc.).
  • Miosina y actina: Responsables de la contracción muscular.
  • Fibrina: Interviene en la coagulación sanguínea.
  • Queratina: Se encuentra en células epidérmicas y derivados.

Heteroproteínas

Contienen una parte proteica y otra parte no proteica (grupo prostético).

  • A) Glucoproteínas: Su grupo prostético es un glúcido. Forman parte de las membranas celulares (funciones antigénicas). También son glucoproteínas los anticuerpos y las hormonas $\text{LH}$ y $\text{FSH}$.
  • B) Lipoproteínas: Su grupo prostético es un lípido. Se encargan del transporte sanguíneo de colesterol y triglicéridos (ej: $\text{LDL}$ -«mala»- y $\text{HDL}$ -«buena»-).
  • C) Fosfoproteínas: Tienen como grupo prostético el ácido ortofosfórico (ej: caseína del queso).
  • D) Cromoproteínas: Su grupo prostético es un grupo coloreado. Ejemplos:
    • Hemoglobina: Lleva $\text{Fe}^{2+}$ y es roja; transporta $\text{O}_2$ en la sangre de vertebrados.
    • Mioglobina: Semejante a la anterior, pero se une al $\text{O}_2$ en los músculos.
    • Citocromos: Fundamentales en la fotosíntesis.
    • Hemocianina: Lleva $\text{Cu}$, es de color azul y transporta $\text{O}_2$ en la sangre de algunos invertebrados.
  • E) Nucleoproteínas: Su grupo prostético lo constituyen los ácidos nucleicos.

Las Enzimas

Son biocatalizadores que intervienen en la práctica totalidad de las reacciones bioquímicas, regulando y acelerando estas reacciones. Las enzimas son sintetizadas por los seres vivos y la mayoría son proteínas globulares.

Aunque todas las enzimas son proteicas, se distinguen dos casos:

  • Enzimas constituidas únicamente por cadenas polipeptídicas.
  • Enzimas de tipo heteroproteína, formadas por una parte proteica (apoenzima) y otra parte no proteica (cofactor). En este caso, la enzima completa recibe el nombre de holoenzima. El cofactor puede ser un elemento metálico o una molécula orgánica. Si es una molécula orgánica y se une al apoenzima con un enlace no covalente, se le llama coenzima.

Propiedades de las Enzimas

  1. Aceleran mucho las reacciones, multiplicando su velocidad.
  2. No se consumen en las reacciones que catalizan, por lo que se necesitan en cantidades mínimas.
  3. Se alteran por el calor, por los cambios de $\text{pH}$ y por las disoluciones salinas concentradas.
  4. La especificidad puede ser casi absoluta o abarcar a compuestos químicamente semejantes. Hay dos tipos de especificidad:
  • A nivel de acción: Una enzima realiza solo un tipo de reacción sobre un sustrato dentro de las diferentes reacciones en las que el sustrato puede participar.
  • A nivel de sustrato: Una sola enzima interacciona con ese sustrato en cualquier tipo de reacción.

Factores que Regulan la Acción Enzimática

A) Variación de la Temperatura

Cada enzima tiene una temperatura óptima de actuación. Valores mayores o menores hacen que disminuya su actividad.

B) Variación del pH

Existe un valor de $\text{pH}$ óptimo; pequeñas variaciones implican descensos acusados de su actividad. Por debajo de un $\text{pH}$ mínimo y por encima de un $\text{pH}$ máximo, la actividad se anula completamente al producirse la desnaturalización.

C) Activación

Para que una enzima pueda actuar, en muchas ocasiones precisa de ciertas moléculas llamadas activadores. La enzima sola es inactiva.

D) Inhibición

Este mecanismo, junto con el anterior, constituye la forma de control enzimático habitual. La presencia de ciertas moléculas, llamadas inhibidores, disminuye o incluso anula la actividad enzimática.

E) Concentración del Sustrato