Bioquímica de la Actividad Enzimática y Procesos Metabólicos Celulares

Factores que influyen en la velocidad enzimática

  • Concentración de sustrato: A mayor cantidad de sustrato, mayor es la velocidad de obtención del producto.
  • pH: Cada enzima posee un pH óptimo. La variación de este valor provoca una disminución de la velocidad. Un valor extremo (mínimo o máximo) provoca la desnaturalización de la enzima, anulando su actividad biológica.
  • Temperatura: Existe una temperatura óptima en la que la velocidad es máxima. Las temperaturas excesivamente altas pueden provocar la desnaturalización de la proteína enzimática.

Mecanismos para aumentar la eficacia metabólica

Generalmente, en los seres vivos existen rutas metabólicas en las que el producto final de una reacción es el sustrato inicial de la siguiente. Para aumentar la eficacia de estas rutas, destacan los siguientes mecanismos:

  • Compartimentación celular: Las enzimas se localizan en estructuras membranosas específicas donde su concentración es mayor (por ejemplo, en las crestas mitocondriales).
  • Reacciones en cascada: El producto de una reacción actúa como enzima de la siguiente, aumentando exponencialmente el número de moléculas en cada paso.
  • Complejos multienzimáticos: Agrupaciones de enzimas que favorecen la sucesión de reacciones consecutivas.
  • Existencia de isoenzimas: Son enzimas con la misma acción catalítica pero diferente velocidad o afinidad (KM).

Regulación de la actividad enzimática

La regulación de las reacciones metabólicas se lleva a cabo a nivel enzimático, ajustando su velocidad de actuación según las necesidades celulares cambiantes. Los mecanismos principales son:

Activación

La presencia de activadores permite que enzimas inactivas pasen a un estado activo. La unión del activador facilita que el centro activo adquiera la estructura adecuada para el acoplamiento con el sustrato. Algunos cationes como el Mg2+ actúan como activadores, así como ciertas moléculas orgánicas o el propio sustrato.

Inhibición

Los inhibidores son sustancias que disminuyen o anulan la actividad enzimática. Pueden ser iones o moléculas orgánicas, frecuentemente el producto final de la reacción (mecanismo de feedback).

  • Irreversible: El inhibidor se une covalentemente a la enzima, alterando su estructura de forma permanente.
  • Reversible: La enzima recupera su actividad al eliminarse el inhibidor (enlaces no covalentes). Se divide en:
    • Inhibición competitiva: El inhibidor se une al centro activo compitiendo con el sustrato. Depende de la proporción relativa entre ambos. Se utiliza en farmacología mediante análogos metabólicos.
    • Inhibición no competitiva: El inhibidor se une a una zona distinta del centro activo, modificando la estructura de la enzima y dificultando el acoplamiento o la formación del producto.

Alosterismo

Es un sistema de regulación muy preciso. Las enzimas alostéricas poseen estructura cuaternaria y varios centros de unión para moduladores. Presentan dos estados:

  • Forma R (Relajada): Alta afinidad por el sustrato, estabilizada por activadores.
  • Forma T (Tensa): Baja afinidad por el sustrato, estabilizada por inhibidores.

Existe un efecto cooperativo entre subunidades y su cinética se representa mediante una curva sigmoidea.

Etapas de la glucólisis

  1. Etapa de fosforilación (Aporte energético): Para romper la glucosa, se producen dos fosforilaciones consumiendo 2 moléculas de ATP, formando glucosa 6-P, fructosa 1,6-difosfato y, finalmente, dos moléculas de gliceraldehído 3-fosfato.
  2. Etapa de oxidación (Rendimiento energético): Se obtiene poder reductor en forma de 2 NADH y la síntesis de 2 ATP.
  3. Etapa de restitución: Se originan dos moléculas de piruvato y 2 ATP adicionales, restituyendo el gasto inicial.

Aunque la eficacia directa es baja, el NADH generado originará más ATP en la respiración celular (Ciclo de Krebs y cadena de transporte electrónico).

La Fotosíntesis: Procesos y Fases

Fase lumínica: Captación de energía y transporte electrónico

Los pigmentos fotosintéticos (clorofilas a y b, y carotenoides) se encuentran en las membranas de los tilacoides formando complejos antena y centros de reacción (P700 y P680).

  • Fase acíclica (Esquema en Z): Los electrones fluyen desde el agua (fotólisis) hasta el NADP+, formando NADPH y liberando O2. El gradiente quimiosmótico generado permite la síntesis de ATP.
  • Fase cíclica: Solo interviene el Fotosistema I (PS I). Los electrones regresan a la cadena de transporte para generar exclusivamente ATP, sin producir NADPH ni O2.

Fase oscura: El Ciclo de Calvin

Ocurre en el estroma del cloroplasto y utiliza el ATP y NADPH de la fase lumínica para fijar el CO2. Sus etapas son:

  1. Fijación del CO2: Catalizada por la enzima Rubisco.
  2. Reducción: Obtención de gliceraldehído 3-fosfato, precursor de glucosa, aminoácidos y lípidos.
  3. Regeneración: Recuperación de la ribulosa 1,5-difosfato.

Se requieren 6 vueltas del ciclo, 18 ATP y 12 NADPH para obtener una molécula de glucosa.

Factores que influyen en la fotosíntesis

  • Luz: Influyen la intensidad, la longitud de onda (λ) y el fotoperiodo.
  • Concentración de CO2: Aumenta la eficacia hasta la saturación de la Rubisco.
  • Temperatura: Existe un óptimo térmico; el exceso desnaturaliza las enzimas.
  • Humedad: La escasez provoca el cierre de estomas, limitando la entrada de CO2.
  • Concentración de oxígeno: Niveles altos de O2 activan la fotorrespiración, disminuyendo el rendimiento.

Quimiosíntesis: Autotrofía Bacteriana

Metabolismo exclusivo de procariotas quimiolitótrofos. Obtienen energía (ATP) y poder reductor de la oxidación de sustancias inorgánicas (NH3, H2S, etc.) para fijar el CO2 mediante el ciclo de Calvin.

Importancia biológica:

  • Son productores primarios en ecosistemas sin luz (cuevas, fuentes hidrotermales).
  • Reciclan la materia orgánica al transformar compuestos reducidos en iones absorbibles por las plantas (nitratos, sulfatos).
  • Representan una de las formas más antiguas de autotrofía en la evolución de la vida.