1. Afirmaciones sobre Enzimas: Veracidad y Razonamiento

Señala si son verdaderas o no las siguientes afirmaciones, razonando tu respuesta.

• a. Todas las enzimas necesitan una coenzima para poder actuar.
• b. Las enzimas aumentan la energía de activación, haciendo que la reacción transcurra con mayor velocidad y se alcance antes el estado final.
• c. Las enzimas son proteínas globulares que durante su actuación se alteran químicamente.
• d. La parte proteica de una enzima se denomina apoenzima, y la parte no proteica, holoenzima.

Respuestas y Razonamientos:

a) Falso; existen enzimas que actúan sin necesidad de coenzimas (las holoenzimas sin cofactor son activas por sí mismas).

b) Falso; aunque sí se alcanza antes el estado final y se aceleran las reacciones bioquímicas, las enzimas lo hacen disminuyendo la energía de activación, posibilitando así que las reacciones con una elevada energía de activación se produzcan espontáneamente.

c) Falso; aunque las enzimas son proteínas globulares, estas no se alteran químicamente a lo largo de la reacción; son catalizadores que se regeneran.

d) Falso; si bien la parte proteica se denomina apoenzima, al conjunto formado por esta y la parte no proteica (cofactor) se le llama holoenzima.

3. Clasificación de Enzimas según la Reacción Catalizada

Razona qué clase de enzima cataliza las siguientes reacciones:

a. Gliceraldehído-3-fosfato + NAD+ → ácido-1,3 difosfoglicérico + NADH + H+.

b. Glucosa-6-fosfato → fructosa-6-fosfato.

Clasificación:

a) El gliceraldehído-3-fosfato sufre una fosforilación y una deshidrogenación, convirtiéndose en ácido-1,3-difosfoglicérico; para ello, se oxida el gliceraldehído-3-fosfato y se reduce la coenzima NAD+. La enzima que cataliza esta reacción es una oxidorreductasa.

b) Se trata de una isomerasa, pues el sustrato, la glucosa-6-fosfato, se transforma en su isómero, la fructosa-6-fosfato.

4. Factores que Afectan la Velocidad de Reacciones Enzimáticas

¿Las reacciones catalizadas por enzimas ocurren siempre a la misma velocidad? Razona tu respuesta.

Las reacciones enzimáticas no ocurren siempre a la misma velocidad, pues hay una serie de factores que pueden modificarlas, entre los que cabe citar los siguientes:

Factores Modificadores de la Velocidad Enzimática

• Concentración del sustrato: Según aumente la concentración del sustrato, se incrementa la velocidad de la reacción, pues se facilita la formación del complejo enzima-sustrato.
• Temperatura: Cada enzima posee una temperatura óptima para su funcionamiento. Temperaturas superiores a la óptima pueden provocar la desnaturalización de la enzima, y las inferiores, causar una disminución en la actividad enzimática.
• El pH: Al igual que en la temperatura, cada enzima posee un pH óptimo; valores por encima o por debajo provocan una disminución de la velocidad de reacción.

5. Vitaminas y su Rol como Coenzimas

Completa el siguiente cuadro:

7. Relación entre Anabolismo y Catabolismo

Contesta a las siguientes cuestiones:

a. Diferencia anabolismo y catabolismo.

El catabolismo consiste en la degradación oxidativa de moléculas orgánicas complejas a moléculas sencillas. En estas reacciones se libera energía (exergónicas).

Por el contrario, el anabolismo consiste en la construcción de moléculas orgánicas complejas a partir de moléculas sencillas. Son reacciones donde se necesita un aporte de energía (endergónicas).

b. ¿Están acopladas las reacciones catabólicas y anabólicas? Razona tu respuesta.

Las reacciones catabólicas (de degradación) están acopladas a las anabólicas (de síntesis), pues las primeras proporcionan la energía necesaria para que se produzcan las segundas.

c. ¿Qué papel tiene el ATP en las reacciones catabólicas y anabólicas?

La energía que se libera en las reacciones catabólicas sirve para formar ATP a partir de ADP. Parte del ATP obtenido se consume en las reacciones anabólicas.

8. Función de las Moléculas Transportadoras de Electrones

¿Cómo actúan las moléculas transportadoras de electrones en las reacciones exergónicas? ¿Y en las endergónicas?

Las moléculas transportadoras de electrones más frecuentes son NAD+, NADP+, FAD y FMN.

• En reacciones exergónicas: Estos transportadores toman la energía en forma de electrones y de átomos de hidrógeno. Por ejemplo: $$\text{NAD}^+ + \text{H}^+ + \text{e}^- \rightarrow \text{NADH}$$ (Forma oxidada $\rightarrow$ Forma reducida). Esto conlleva la oxidación de un sustrato y la reducción del transportador.
• En reacciones endergónicas: La energía acumulada en los transportadores en su forma reducida (NADH, NADPH, FADH2, FMNH2) es utilizada en las reacciones endergónicas, donde pasan la energía, transfiriendo protones y electrones a la molécula-sustrato que se reduce.

9. Isoenzimas: Definición y Características

Existen enzimas que aparecen en más de una forma molecular en la misma especie, catalizando la misma reacción enzimática. ¿Cómo se denominan estas enzimas? ¿Qué las caracteriza?

Se denominan isoenzimas. Se caracterizan por:

• Tener diferentes formas moleculares.
• Catalizar las mismas reacciones.
• Poseer constantes cinéticas diferentes (diferentes afinidades por el sustrato, con $K_M$ distintos), lo que hace que varíe la velocidad de la reacción.

Por ejemplo, la lactatodeshidrogenasa aparece en los tejidos animales en cinco isoenzimas diferentes.

10. Identificación Cinética de Inhibidores

¿Cómo identificarías cinéticamente un inhibidor competitivo frente a uno no competitivo?

Los inhibidores competitivos son compuestos orgánicos muy similares al sustrato; se unen al centro activo de la enzima, por lo que compiten por él. La unión disminuye la velocidad de la reacción, obteniéndose una nueva $K_I$ mayor que la $K_M$. El inhibidor competitivo se une reversiblemente a la enzima, formando el complejo enzima-inhibidor.

Resumen de Procesos del Catabolismo Energético

Glucólisis

• Condiciones aerobias: Las moléculas de NADH extramitocondrial ceden sus electrones a la cadena de transporte electrónico mediante un intermediario.
• Condiciones anaerobias: El NADH extramitocondrial se oxida en NAD+ mediante la reducción del ácido pirúvico y sin consumo de ATP.

Oxidación del Ácido Pirúvico

• El ácido pirúvico pasa a la matriz mitocondrial gracias a la enzima piruvato deshidrogenasa y a la coenzima A.
• El ácido pirúvico es descarboxilado, formándose el complejo acetil-S-CoA.
• El NADH reducido es oxidado de nuevo en la cadena respiratoria en las crestas.

Ciclo de Krebs

• Tiene lugar en la matriz mitocondrial.
• Genera 1 GTP, 3 NADH y 1 FADH2 por cada vuelta.

Cadena Respiratoria

• Tiene lugar en las crestas mitocondriales.
• La mayor parte de la energía se encuentra en los nucleótidos reducidos del ciclo de Krebs (NADH, FADH2).
• Las moléculas transportadoras de electrones en la cadena respiratoria mitocondrial son el nucleótido de NAD. Las enzimas específicas son oxidorreductasas.

Fosforilación Oxidativa

• Cuando los electrones se mueven a través de la cadena transportadora, saltan a niveles energéticos inferiores y liberan energía, que se emplea para fabricar ATP a partir de ADP y fosfato inorgánico.
• El mecanismo que sintetiza ATP se explica mediante el acoplamiento quimiosmótico.

Oxidación de los Ácidos Grasos

• Tiene lugar en el citoplasma y consiste en la hidrólisis de los triacilglicéridos por acción de las lipasas, formando el glicerol y ácidos grasos. Los fosfolípidos se hidrolizan para formar glicerol, ácido fosfórico y ácidos grasos.

Beta-Oxidación

• Antes de ser oxidados, los ácidos grasos se unen a la acil-CoA sintetasa.
• El catabolismo de ácidos grasos tiene lugar en la matriz mitocondrial y en los perixomas.
• El carbono beta presenta una oxidación progresiva.
• Interviene la carnitina en el transporte de ácidos grasos.