Definiciones Fundamentales en Bioquímica

Centro Activo

Es la parte de la enzima que se une al sustrato. En una enzima se distinguen tres tipos de aminoácidos:

• Estructurales: Son los que mantienen la estructura terciaria de la proteína enzimática (no se unen al sustrato).
• De Unión o Fijación: Sujetan el sustrato mediante enlaces débiles.
• Catalíticos: Se unen al sustrato provocando la rotura de alguno de sus enlaces. Forman el sitio catalítico y, junto con los de unión, constituyen el centro activo de la enzima.

Desnaturalización

Consiste en la pérdida de la conformación espacial (estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria) y, por lo tanto, de la funcionalidad biológica. Ocurre principalmente debido a cambios en el pH o la temperatura.

Esta pérdida de conformación se debe a la ruptura de los enlaces que daban estabilidad a la proteína, pero no los enlaces peptídicos. Al perder la estructura terciaria, disminuye su solubilidad, pudiendo llegar a precipitarse.

• Si los cambios no son bruscos, el proceso puede ser reversible a través de la renaturalización.
• Si son bruscos e intensos, son irreversibles (ejemplo: la coagulación de la clara del huevo por el calor).

Dextrógiro

Compuestos que desvían el plano de la luz polarizada hacia la derecha.

Ósmosis

Paso de agua a través de una membrana semipermeable que separa dos disoluciones salinas. El agua se mueve hacia la disolución más concentrada para igualar la concentración de ambas disoluciones.

• Si el interior de una célula es hipertónico, entra agua, lo que puede causar turgencia.
• Si el interior es hipotónico (menos concentración), la célula expulsa agua, lo que puede producir plasmólisis.
• Si ambas disoluciones son isotónicas, entra y sale la misma cantidad de agua, por lo que la célula no sufre ningún cambio.

Saponificación

Proceso químico por el cual un cuerpo graso, unido a una base y agua, da como resultado jabón y glicerina.

Conceptos Clave de Genética Molecular

Genes Reguladores

Codifican para la proteína represora en la regulación de la expresión génica.

Operador

Elemento de control que es una región de ADN con una secuencia reconocida por la proteína reguladora. Se sitúa entre la región promotora y los genes estructurales.

Mutaciones

Son alteraciones en el material genético ocurridas al azar, espontáneamente o bien inducidas por algún agente mutágeno. Hay tres tipos:

1. Génicas: Sustitución (*transición* o *transversión*), pérdida o inserción.
2. Cromosómicas.
3. Genómicas.

Anticodón

Es la secuencia de tres nucleótidos complementaria a una secuencia de otros tres nucleótidos que se encuentran en el ARN mensajero (ARNm), siendo esta última el codón.

Promotor

Región de ADN que controla la iniciación de la transcripción de una determinada porción del ADN a ARN. Un promotor, por lo tanto, promueve la transcripción de un gen.

Polisacáridos: Estructura y Funciones

Formados por la unión de muchos monosacáridos mediante enlace O-glucosídico, perdiendo una molécula de agua en cada enlace. Tienen un peso molecular elevado, no son dulces, no son reductores y algunos son insolubles.

Funciones de los Polisacáridos

De Reserva Energética

• Almidón: Polisacárido de reserva en los vegetales. Se encuentra en el citoplasma de las células, especialmente en semillas y tubérculos. Está formado por amilosa y amilopectina.
• Glucógeno: Polisacárido de reserva propio de animales. Abundante en el interior de células del hígado y músculos (formado por unidades de glucosa).

Estructural

• Celulosa: Polisacárido cuya función es estructural, propio de vegetales (formado por celobiosas unidas).
• Quitina: Polisacárido estructural que forma el exoesqueleto de los artrópodos. Su unidad repetitiva es la N-acetil-glucosamina.

Biosíntesis de Proteínas (Traducción)

La biosíntesis de proteínas se realiza en los ribosomas y requiere los tres tipos de ARN, que se sintetizan a partir de la transcripción del ADN en el núcleo:

• El ARNm (mensajero) lleva la información sobre los aminoácidos que formarán la proteína.
• Los ARNt (transferencia) transportan el aminoácido al ribosoma (cada ARNt transporta un aminoácido específico).
• Los ARNr (ribosómico) forman, junto con proteínas, la estructura de los ribosomas.

En este proceso se distinguen tres etapas:

Activación de los Aminoácidos

Consiste en la unión de cada aminoácido al OH del extremo 3’ del ARNt. Esta unión es catalizada por una enzima llamada aminoacil-ARNt-sintetasa, utilizando la energía de una molécula de ATP. El compuesto generado se denomina aminoacil-ARNt.

Traducción: Síntesis de la Cadena Polipeptídica

Iniciación

• Células Procariotas: La subunidad menor del ribosoma reconoce al ARNm por su extremo 5’ y lo “abraza”, abarcando dos codones que ocuparán los sitios peptidil (P) y aminoacil (A) del futuro ribosoma.
• Células Eucariotas: La caperuza de metil guanosín trifosforilada del extremo 5’ del ARNm sirve de señal para ser reconocida por la subunidad menor del ribosoma. A continuación de dicha caperuza existe una región denominada líder que no se traduce, y tras ella se encuentra el triplete AUG (codón de iniciación).

Llega el primer aminoacil-ARNt al sitio P porque su anticodón es complementario al codón de dicho sitio. Este lleva el primer aminoácido, que en procariotas es la formilmetionina (posteriormente eliminada) y en eucariotas es la metionina (también eliminada). A continuación, se une la subunidad mayor, formando el ribosoma completo. Por lo tanto, el sitio P está ocupado por el primer aminoacil-ARNt y el sitio A está vacío para que llegue el siguiente. Estos procesos requieren la energía del GTP.

Elongación

El segundo aminoacil-ARNt llega al sitio A, que está vacío. Una enzima llamada peptidiltransferasa rompe la unión entre el primer aminoácido y el ARNt que lo transportó, y establece un enlace peptídico con el segundo aminoácido del sitio A. Ambos aminoácidos quedan unidos al ARNt del sitio A.

Al quedar libre de aminoácido, el ARNt del sitio P abandona el ribosoma. Gracias a la acción de factores de elongación y a la hidrólisis de GTP, el ribosoma avanza sobre el ARNm a lo largo de un codón en sentido 5’→3’. De esta manera, el sitio P queda ocupado por el ARNt con los dos aminoácidos, y el sitio A queda libre para que llegue el siguiente aminoacil-ARNt, repitiendo el proceso. Este movimiento del ribosoma se denomina translocación ribosomal.

Finalización

El proceso se repite hasta que en el sitio A se encuentra un codón de finalización (UAA, UAG, UGA), ya que no existe ningún ARNt cuyo anticodón sea complementario a estos codones. Cualquiera de estos codones es reconocido por el factor de liberación (FR), que actúa gracias a la hidrólisis de GTP. El FR entra en el sitio A, y la peptidil-transferasa libera la proteína fabricada del último ARNt. Las dos subunidades ribosómicas se separan, quedando libre el ARNm.

Para sintetizar varias copias de la proteína en menos tiempo, varios ribosomas se desplazan sobre el ARNm a la vez, formando estructuras llamadas polirribosomas o polisomas.

Plegamiento y Estructura Final

La cadena polipeptídica recién fabricada adopta la estructura secundaria y terciaria. También puede asociarse con varias cadenas polipeptídicas, adquiriendo la estructura cuaternaria.