Las Proteínas: Macromoléculas Fundamentales de la Vida
Las proteínas son macromoléculas que poseen un elevado peso molecular y son polímeros formados por unidades sencillas llamadas aminoácidos, los cuales se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Generalmente son solubles en agua ($\text{H}_2\text{O}$) y presentan un gran tamaño. Son las biomoléculas que exhiben la mayor variedad funcional en los sistemas biológicos.
Aminoácidos: Los Componentes Básicos
Los aminoácidos que forman parte de las proteínas son, en su inmensa mayoría, $\alpha$-aminoácidos. Existen 20 tipos de aminoácidos proteicos. Dado que cada proteína puede contener varios centenares de estos monómeros, existe una gran diversidad química en estas macromoléculas.
- Aminoácidos Esenciales: Los seres humanos no podemos sintetizar algunos de estos compuestos, por lo que deben ser incluidos obligatoriamente en la dieta.
Enlace Peptídico
Es un enlace de tipo amida que se forma entre los aminoácidos para construir péptidos y proteínas. La clasificación por número de unidades es la siguiente:
- Oligopéptido: Menos de 10 aminoácidos.
- Polipéptido: Más de 10 aminoácidos.
- Proteína: Generalmente más de 100 aminoácidos.
Péptidos y Proteínas
Los péptidos son moléculas formadas por un número de aminoácidos que oscila entre 2 y 100. Entre los péptidos de gran importancia biológica se encuentran algunas hormonas, como la insulina o la oxitocina. La diferencia fundamental entre péptidos y proteínas radica en el tamaño de las moléculas resultantes.
Estructura de las Proteínas: Niveles de Organización
Las proteínas presentan distintos niveles de organización, siendo los niveles de plegamiento consecutivos:
Estructura Primaria
Corresponde a la secuencia lineal de aminoácidos que es característica de una proteína específica. La información necesaria para elaborar cada proteína sin errores en su secuencia se encuentra codificada en el ADN.
Estructura Secundaria
Aparece como consecuencia del plegamiento local de la cadena de aminoácidos (generalmente en proteínas con más de 100 residuos). Se reconocen dos estructuras principales:
- $\alpha$-hélice: Estructura enrollada, similar a un caracol.
- Lámina $\beta$: Estructura plegada, similar a un acordeón, que puede ser paralela o antiparalela.
Estructura Terciaria
Implica un nivel superior de plegamiento (típico en proteínas de más de 1000 residuos). Se origina debido a la interacción de los grupos R (cadenas laterales) de los aminoácidos. Estos grupos pueden ser polares o apolares, interactuando entre sí y con el medio circundante (acuoso o lipídico), lo que define la forma tridimensional final de la cadena (ej. la doble hélice en algunos casos).
Estructura Cuaternaria
Corresponde a la asociación de varias cadenas polipeptídicas (subunidades). Es característica de las proteínas de gran tamaño, como la hemoglobina, las inmunoglobulinas y la miosina (formadas por varias piezas moleculares).
Propiedades de las Proteínas
Las proteínas exhiben propiedades que dependen en gran medida de los grupos R característicos de sus aminoácidos. Destacan las siguientes:
- Especificidad: Cada proteína posee una combinación de aminoácidos exclusiva que la hace idónea para la función que desempeña (especificidad de función). Además, existe una especificidad de especie, ya que cada especie posee sus propias proteínas características.
- Solubilidad: Algunas proteínas son solubles en agua. Esto depende de su composición espacial y de la naturaleza de los grupos expuestos hacia el exterior de la molécula.
- Desnaturalización: Es la pérdida de la estructura espacial tridimensional de una proteína como consecuencia de cambios en las condiciones ambientales, como la temperatura o el pH. Este proceso conlleva la pérdida de la función biológica de la proteína.
Funciones de las Proteínas
Las proteínas desempeñan algunas de las funciones más importantes que se llevan a cabo en los seres vivos:
- Reserva: Aunque no son combustibles celulares primarios, pueden ser degradadas para liberar energía. Ejemplos como la ovoalbúmina (clara de huevo) constituyen una reserva de aminoácidos esencial para el desarrollo embrionario.
- Estructural: Participan directamente en la construcción de estructuras, como las membranas celulares o componentes de tejidos y órganos (ej. el colágeno en el tejido conjuntivo).
- Transporte: Muchas proteínas transportan moléculas a través de las membranas celulares. Las lipoproteínas transportan triglicéridos, colesterol y otros lípidos en el plasma sanguíneo. La hemoglobina transporta el oxígeno en la sangre.
- Defensa: Los anticuerpos o inmunoglobulinas son proteínas elaboradas por el sistema inmunitario cuya función es la defensa específica del organismo frente a microorganismos peligrosos.
- Regulación: Muchas hormonas tienen naturaleza proteica, como la hormona del crecimiento, que interviene en la regulación de las fases de la división celular.
- Movimiento: Las proteínas contráctiles, como la actina y la miosina, permiten el movimiento de las células musculares. Otras son responsables de la estructura de cilios y flagelos.
- Catálisis (Enzimática): La regulación de las reacciones químicas que tienen lugar en las células es desempeñada por unas proteínas especiales: las enzimas. (Nota: El término ‘mensajero químico’ se asocia más a hormonas, aunque las enzimas son reguladoras clave).
Ejemplos de Proteínas Especializadas
Existen proteínas complejas, como las heteroproteínas, que están formadas por aminoácidos más otros componentes (átomos de $\text{C}$, $\text{P}$, lípidos o bases nitrogenadas):
- Hemoglobina: Posee 4 cadenas de aminoácidos (dos alfa y dos beta). Cada cadena se une a un grupo hemo (de naturaleza lipídica) que contiene un átomo de $\text{Fe}$ capaz de fijar $\text{O}_2$.
- Lipoproteínas: Asociadas a una capa de lípidos con grupos polares hacia el exterior, e incluyen en su interior colesterol y otros lípidos para su transporte en la sangre.
- Colágeno: Formado por cadenas de aminoácidos enrolladas o formando una doble hélice, lo que le confiere una estructura fibrosa y gran resistencia.
- Otras categorías incluyen: Fosfoproteínas, Glucoproteínas, Cromoproteínas, Nucleoproteínas.