Estructura Cuaternaria de las Proteínas
La estructura cuaternaria se presenta solamente en las proteínas oligoméricas, es decir, aquellas que están formadas por más de una cadena polipeptídica.
A cada una de estas cadenas se las denomina subunidades o protómeros, y pueden ser iguales o diferentes.
Las proteínas que poseen estructura cuaternaria se denominan oligoméricas. Según el número de subunidades que las formen, se clasifican en: dímeros, trímeros, tetrámeros, etc.
Mantenimiento de la Estructura Cuaternaria
La estructura se mantiene mediante enlaces similares a los que sostienen la estructura terciaria (3D), pero en este caso, se establecen entre los grupos -R de los aminoácidos pertenecientes a subunidades diferentes.
Ejemplo: La Hemoglobina
Un ejemplo clásico de proteína oligomérica es la Hemoglobina, un tetrámero formado por 4 subunidades iguales dos a dos (dos subunidades alfa (α) y dos subunidades beta (β)).
La Hemoglobina está implicada en el transporte de oxígeno (O₂) en la sangre. Esto es posible gracias a que cada una de las 4 subunidades o protómeros está unida a un grupo hemo, cuyo átomo de Hierro (Fe) es capaz de unirse de forma reversible a una molécula de O₂.
El Grupo Prostético
El grupo hemo (con Fe) es un grupo prostético, es decir, una parte no proteica que poseen algunas proteínas, unida mediante interacciones fuertes (enlaces covalentes), y que es imprescindible para que la proteína sea biológicamente activa. Si la Hemoglobina perdiera su grupo prostético, dejaría de ser funcional y no podría transportar oxígeno.
Clasificación de Proteínas: Filamentosas y Globulares
Diferencias Clave
A continuación, se detallan las características que distinguen a las proteínas filamentosas de las globulares:
| Proteínas Filamentosas (Fibrosas) | Proteínas Globulares |
|---|---|
| Conformación filamentosa, alargada. | Estructura compacta, forma tridimensional más o menos esférica. |
| Bastante resistentes. | Suelen estar muy plegadas. |
| Insolubles en H₂O (debido a grupos -R hidrófobos). | Solubles en H₂O y disoluciones acuosas. |
| Desempeñan generalmente una función estructural. | Desempeñan funciones dinámicas. |
Ejemplos de Proteínas Filamentosas
Las proteínas fibrosas son insolubles porque sus grupos -R hidrófobos se exponen al medio. Ejemplos destacados incluyen:
- Colágeno: Del tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo.
- Alfa-queratina (α-queratina): Componente del cabello y uñas.
- Fibroína o Beta-queratina (β-queratina): Componente de la seda.
- Fibrina: Participa en la coagulación sanguínea.
- Miosina: Interviene en la contracción muscular.
Ejemplos de Proteínas Globulares
Las proteínas globulares son solubles porque los grupos -R apolares se sitúan hacia el interior (huyendo del contacto con el medio acuoso) y los grupos polares se disponen hacia el exterior, favoreciendo la solubilidad. Ejemplos:
- Enzimas: Como la hexoquinasa (participa en la glucólisis).
- Histonas: Se asocian al ADN.
- Inmunoglobulinas (anticuerpos): Función de defensa.
- Hemoglobina: Transporta O₂.
- Albúmina: Transporta sustancias por la sangre y actúa como reserva de aminoácidos.
- Caseína: Proteína de la leche.
Estructuras Secundarias Específicas
Hélice de Colágeno
Es una hélice más abierta que la hélice alfa (α) debido a la presencia de cadenas laterales voluminosas que desestabilizan la estructura.
La razón es que los grupos -R poseen un gran número de aminoácidos, como la prolina, que no pueden formar α-hélices por su gran volumen. A esto se le denomina impedimento estérico.
Una hélice de colágeno se enrolla en sentido contrario a las agujas del reloj (es una hélice levógira). Una fibra de colágeno está formada por 3 hélices levógiras enrolladas hacia la derecha.
Ejemplo: Característica de la proteína colágeno.
Lámina Plegada Beta (Hoja β)
Esta estructura se produce cuando varios segmentos de la misma cadena polipeptídica (que se pliega sobre sí misma a nivel del Cα en los extremos) o segmentos procedentes de distintas cadenas polipeptídicas se disponen uno sobre otro en forma de zigzag.
La lámina β se estabiliza mediante puentes de Hidrógeno (H) entre los distintos segmentos de la cadena polipeptídica. Estos puentes pueden ser:
- Intracatenarios: Si se dan en la misma cadena que se pliega.
- Intercatenarios: Si se dan entre cadenas distintas.
En todos los casos, los grupos -R se alternan hacia arriba y hacia abajo.
Tipos de Lámina Beta
La hoja plegada β puede ser:
- Paralela: Si cada segmento tiene el mismo sentido (p. ej., todos van de N-terminal a C-terminal).
- Antiparalela: Si tienen sentido contrario (una va de N-terminal a C-terminal y la otra de C-terminal a N-terminal alternativamente).
Ejemplo: La lámina plegada β es predominante en proteínas como la β-queratina o fibroína de la seda.
